Comparison of poly-L-proline I and II as inhibitors of protocollagen hydroxylase. Academic Article uri icon

abstract

  • In vorhergehenden Arbeiten war gezeigt worden, da Poly-L-prolin in seiner Strukturform II (linkssinnige Helix mit allen PeptiDbindungen in fraws-Stellung) ein kompetitiver Inhibitor der ProtokollageNHydroxylase ist. Um zu untersuchen, ob das Enzym auch durch die Strukturform I (rechtssinnige Helix mit allen PeptiDbindungen in cfr-Stellung) inhibiert wird, wurde eine niedermolekulare und daher in beiden Formen wasserlsliche Poly-L-prolinfraktion hergestellt. Inder reinen Form II erwies sich diese Prparation als ein bedeutend strkerer Inhibitor als in einer Mischform, die zu ca. 70 % der Form I und 30 % der Form II entsprach. Die Hemmwirkung der zweiten Prparation lt sich zwanglos mit der Anwesenheit des genannten Anteils an Form II erklren. Die Ergebnisse zeigen, da ProtokollageNHydroxylase eine viel grere Affinitt zu Prolinresten besitzt, die sich in der II-Konfiguration befinden als zu denen in der Konfiguration von Poly-L-prolin I. 1967, Walter de Gruyter. Alle Rechte vorbehalten.

published proceedings

  • Hoppe Seylers Z Physiol Chem

author list (cited authors)

  • Kivirikko, K. I., Ganser, V., Engel, J., & Prockop, D. J.

citation count

  • 17

complete list of authors

  • Kivirikko, KI||Ganser, V||Engel, J||Prockop, DJ

publication date

  • January 1967